Cevap:
H₂N–CH(R)–COOH
Cevap:
Zwitterion, amino asidin nötr pH’da (pH ≈ 7) bulunduğu çift yüklü hâlidir: ⁺H₃N–CH(R)–COO⁻
Bu form, amino grubu protonlanmış (+NH₃) ve karboksil grubu deprotonlanmış (–COO⁻) durumdur.
En kararlı olduğu pH, izoelektrik nokta (pI) olarak adlandırılır ve genellikle 5.5–6.5 arasındadır.
Cevap:
Canlı organizmalarda ribozomal protein sentezinde sadece L-amino asitler kullanılır. Bu, enzimlerin spesifikliği ve evrimsel seçilmiş yapısal uyumdan kaynaklanır.
D-amino asitler, bazı bakterilerin hücre duvarlarında (örn. peptidoglikan), bazı antibiyotiklerde (örn. penisilin) ve sinir sisteminde küçük miktarlarda bulunur, ancak insan proteinerinde kullanılmaz.
Cevap:
Peptit bağı, iki amino asitin amino grubu ile karboksil grubu arasında kondensasyon tepkimesi sonucu oluşan amit bağıdır: –CO–NH–
Özellikleri:
Cevap:
Alfa-helix: Spiral yapıdır. Her 3.6 amino asitte bir tur yapar. İç içe geçmiş hidrojen bağları, C=O grubu ile N–H grubu arasında oluşur (i ve i+4 arası).
Beta-pleated sheet: Düz, katlanmış şeritlerdir. İki veya daha fazla polipeptit zinciri yan yana gelerek hidrojen bağlarıyla stabilize olur. Hidrojen bağları zincirler arası (antiparalel/paralel) veya zincir içinde olabilir.
Stabilizasyon: Her ikisini de hidrojen bağları stabilize eder.
Cevap:
Üçüncül yapıyı stabilize eden etkileşimler:
En güçlü: Hidrofobik etkileşimler (entropi kazancı nedeniyle).
Cevap:
Hemoglobin, 2 α-zinciri ve 2 β-zincirinden oluşan bir tetramerdir.
Dördüncül yapı, kooperatif bağlanma özelliğini sağlar: Bir oksijen molekülü bir subünite bağlandığında, diğer subünitlerin oksijen bağlanma eğilimi artar. Bu da oksijenin akciğerlerde verimli yüklenmesini ve dokularda verimli salınmasını sağlar.
Cevap:
Denatürasyon, proteinin ikincil, üçüncül veya dördüncül yapısının bozulmasıdır. Bu, ısı, pH değişimi, organik çözücüler veya ağır metal iyonları gibi faktörlerle meydana gelir.
Birincil yapı (amino asit dizisi) BOZULMAZ. Sadece katlanma şekli değişir. Bu nedenle, bazı proteinler (örn. RNase A) denatüre olduktan sonra tekrar doğru şekilde katlanabilir (refolding).
Cevap:
pI, proteinin net yükünün sıfır olduğu pH’tır. Bu pH’da protein çökelir.
pI = 5.0 olan bir protein, pH 7.4’te (pH > pI) negatif yüke sahiptir. Çünkü karboksil grupları deprotonlanır (–COO⁻), amino grupları ise kısmen protonlanır ama toplamda negatif yük baskındır.
Cevap:
Asidik amino asitler: R grubunda negatif yüklü grup içerir.
→ Aspartik asit (Asp/D), Glutamik asit (Glu/E)
Bazik amino asitler: R grubunda pozitif yüklü grup içerir.
→ Lizin (Lys/K), Arginin (Arg/R), Histidin (His/H)
Cevap: b) Serin
Açıklama: Serin’in R grubu –CH₂OH’tur. Polar ve nötrdür. Alanin nonpolar, lizin bazik, glutamik asit asidiktir.
Cevap:
Tripeptitte 2 tane peptit bağı vardır.
Glutatien: Glu–Cys–Gly
– Glu’nun karboksil grubu, Cys’nin amino grubuyla bağlanır.
– Cys’nin karboksil grubu, Gly’nin amino grubuyla bağlanır.
Peptit bağları, N-terminal (Glu) → C-terminal (Gly) yönünde ilerler.
Cevap:
Prolin ve glikin alfa-helix yapısını bozar.
Cevap:
Myoglobin: Tek zincirli (monomerik), dördüncül yapı yoktur. Kas hücresinde oksijen depolar. Oksijen bağlanma eğrisi hiporboliktir.
Hemoglobin: Dört zincirli (tetramerik), dördüncül yapı vardır. Kan plazmasında oksijen taşır. Kooperatif bağlanma nedeniyle S-shape eğri verir.
Cevap:
Anahtar-kilit modeli: Enzimin aktif sitesi substrata tam olarak uygundur. Sabit yapı.
İndükleme uyumu modeli: Substrat enzime bağlandığında, enzimin aktif sitesi şeklini değiştirir ve substrata daha iyi uyar. Dinamik yapıdır. Modern biyokimyada kabul edilen modeldir.
Cevap: c) NAD⁺
Açıklama: Koenzim, organik moleküllerdir (genellikle vitamin türevleri). NAD⁺, NADP⁺, FAD gibi. Mg²⁺, Zn²⁺, Fe²⁺ ise kofaktör (metalen iyonlardır).
Cevap:
İlk olarak zayıf etkileşimler bozulur: hidrojen bağları, hidrofobik etkileşimler ve iyonik bağlar.
Neden: Bu bağlar düşük enerjili (≈ 2–30 kJ/mol) ve termal hareketle kolayca aşılabilir. Disülfid bağları gibi kovalent bağlar yüksek sıcaklıkta bile dayanıklı olabilir.
Cevap:
Aromatik amino asitler: Fenilalanin (Phe/F), Tirosin (Tyr/Y), Triptofan (Trp/W).
Rolü:
Cevap:
pH = 6.0
Cevap:
Chaperon proteinler, yeni sentezlenen proteinlerin yanlış katlanmasını önler ve doğru üç boyutlu yapıya kavuşmasını sağlar.
Örnek: Hsp70 ve GroEL/GroES kompleksi (bakterilerde).
Cevap: c) Lizin
Açıklama: Esansiyel amino asitler, insanda sentezlenemez ve besinlerle alınmalıdır. Lizin, metionin, treonin gibi 9 amino asit esansiyeldir. Alanin, serin ve glutamik asit non-esansiyeldir.
Cevap:
N-terminal: Serbest amino grubu olan uç. (Başlangıç)
C-terminal: Serbest karboksil grubu olan uç. (Bitiş)
Glutatien: Glu–Cys–Gly → N-terminal: Glu, C-terminal: Gly
Cevap:
Antiparalel beta-pleated sheet’ler, paralel olanlara göre daha kararlıdır.
Neden: Antiparalel yapıda hidrojen bağları doğrudan ve düzgün şekilde oluşur (180°). Paralel yapıda hidrojen bağları çarpık açılarla oluşur, bu da bağ gücünü azaltır.
Cevap:
Hemoglobinde α ve β zincirleri arasındaki etkileşimler:
– Hidrofobik etkileşimler
– Hidrojen bağları
– İyonik bağlar (tuz köprüleri)
– Van der Waals kuvvetleri
Disülfid bağları yoktur çünkü α ve β zincirleri farklı polipeptitlerdir ve disülfid bağları tek zincir içindeki sisteinler arasında oluşur.
Cevap: c) Mg²⁺
Açıklama: Mg²⁺ bir kofaktör (metalen iyon). ATP, NADH ve FAD koenzimlerdir (organik moleküller).
Cevap: b) Peptit bağları kopar
Açıklama: Denatürasyon sadece ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıyı bozar. Birincil yapı (peptit bağları ve amino asit dizisi) korunur.
Cevap:
Sistein (Cys/C) ve Metionin (Met/M).
Cevap:
pI = 7.5, pH = 5.0 → pH < pI → Protein pozitif yüklüdür.
Elektroforezde (negatif elektrot → pozitif elektrot), protein negatif elektroda (katoda) doğru hareket eder.
Cevap:
Chaperon proteinlerin eksikliği veya bozukluğu, protein katlanma hatalarına yol açar.
Bu da prion hastalıkları (Creutzfeldt-Jakob), Alzheimer, Parkinson, Huntington gibi nörodejeneratif hastalıklara neden olur. Yanlış katlanmış proteinler agregasyon yapar ve hücre zararına neden olur.
Cevap: b) pH
Açıklama: pH değişimi, enzimin R gruplarındaki iyonik bağları ve hidrojen bağlarını bozar. Bu da üçüncül yapıyı bozarak denatürasyona neden olur. Diğer seçenekler (substrat, enzim konsantrasyonu, kofaktör) yapıyı bozmaz, sadece kinetiği etkiler.
Cevap: Tirosin (Tyr) ve Triptofan (Trp)
Anlamı: Bu amino asitlerin R grupları, aromatik halkası hidrofobik iken, –OH (tirosin) veya –NH (triptofan) grupları hidrofiliktir. Bu yüzden membranlarla etkileşime girer, hidrofobik bölgeye yerleşirken aynı zamanda hidrojen bağları kurabilirler.
Cevap:
İki amino asit arasında peptit bağı oluşurken bir su (H₂O) molekülü çıkarılır (kondensasyon tepkimesi).
Molekül ağırlığı = AA₁ + AA₂ – 18 g/mol (su)
Cevap:
Hidrojen bağları, bir amino asidin C=O oksijeni ile, 4. amino asidin N–H hidrojeni arasında oluşur (i ve i+4).
Bağ uzunluğu: Yaklaşık 2.8–3.0 Å.
Cevap: Monod-Wyman-Changeux (MWC) modeli
Açıklama: Hemoglobin, “T” (tanımsal, düşük affinite) ve “R” (reçete, yüksek affinite) konformasyonları arasında geçiş yapar. Oksijen bağlandığında, T → R geçişi tetiklenir ve diğer alt birimlerin bağlanma eğilimi artar.
Cevap:
Histidin, pKa’sı ~6.0 olduğu için, fizyolojik pH’da hem proton verebilir hem de alabilir. Bu nedenle:
Örnek: Katalaz, tripsin gibi enzimlerde aktif sitelerde bulunur.
Cevap:
Yumurta beyazında bulunan albumin proteinleri, ısı ile denatüre olur. Bu süreçte:
Cevap: Serin (Ser/S), Treonin (Thr/T), Tirosin (Tyr/Y)
Rolü:
Cevap:
pI = 4.5, pH = 7.0 → pH > pI → Protein negatif yüklüdür.
SDS-PAGE’de tüm proteinler SDS ile negatif yüklü hale getirilir. Ancak bu proteinin doğal yükü de negatif olduğundan, SDS ile yüklenmesi kolaydır ve hızlı hareket eder (küçük molekül ağırlığına bağlı olarak).
Cevap:
Grup I chaperonidir. İki yedişer alt üniteli halkadan oluşur (GroEL). Üstünde bir kapak (GroES) bulunur.
Yapı:
Cevap:
Enzimler, reaksiyonun aktivasyon enerjisini (Eₐ) düşürerek hızlandırır.
ΔG° (standart serbest enerji değişim) DEĞİŞMEZ. Enzimler termodinamiği değiştirmez, sadece kinetik hızı artırır. Reaksiyonun dengesi aynı kalır.
Cevap: d) Triptofan
Açıklama: Triptofan büyük aromatik halkası sayesinde hidrofobik olmakla birlikte, –NH grubu hidrojen bağları kurabilir. Bu nedenle membran arayüzlerinde (hidrofobik/hidrofilik sınırda) sıkça bulunur.
Cevap: Hayır, peptit bağları arasında rotasyon mumkun değildir.
Neden: Peptit bağı rezonans nedeniyle kısmi çift bağ karakteri taşır (C–N bağ uzunluğu 1.32 Å, normal tek bağ 1.47 Å). Bu, bağın düzlemsel ve sabit olmasını sağlar.
Cevap:
Her turda 3.6 amino asit bulunur.
Hidrojen bağları, i. ve i+4. amino asit arasında oluşur. Yani 4. amino asit, bir tur sonrası gelen amino asit ile bağ kurar.
Cevap:
Oksijen bağlandığında, heme grubu düzleşir ve bu, yakındaki globin zincirindeki bir heliksin konformasyonunu değiştirir.
Bu değişim, α₁β₁ ve α₂β₂ birimleri arasındaki arayüzdeki etkileşimleri değiştirir ve tüm tetramerin T (tanımsal) → R (reçete) durumuna geçişini sağlar.
Cevap: Evet.
Örnek: Sickle cell anemi: Hemoglobin β-zincirinde 6. pozisyondaki glutamat → valin mutasyonu. Bu küçük değişim, hidrofobik bir bölge oluşturur ve hemoglobin moleküllerinin agregasyonuna neden olur. Sonuç: eritrositler şekil değiştirir ve oksijen taşıma yeteneği kaybolur.
Cevap:
Bu maddeler, suyun hidrojen bağlarını bozar ve proteinin iç kısmındaki hidrofobik grupları çevreler.
Proteinin hidrofobik çekimleri zayıflar, böylece protein yapısı açılır ve denatüre olur. Bu, yapıyı bozan değil, yapıyı destekleyen etkileşimleri engelleyen bir yöntemdir.
Cevap: Aspartik asit (Asp/D), Glutamik asit (Glu/E)
İyonizasyon: Karboksil grupları asidiktir. pH > pKa (~3.9-4.3) olduğunda deprotonlanır (–COO⁻). Bu nedenle, pH 7’de negatif yüklüdür.
Cevap: pI = 8.0’da
Neden: İzoelektrik noktada, proteinin net yükü sıfırdır. Bu durumda, moleküller arası elektrostatik itme kuvveti yoktur ve proteinler birbirine yapışarak çökelir. Bu yüzden çözünürlük minimumdur.
Cevap:
Prion hastalıklarında, prion protein (PrP) normal katlanma hâli (PrPᶜ) → patolojik katlanma hâline (PrPˢᶜ) dönüşür.
Bulaşma: PrPˢᶜ, PrPᶜ’ye temas ederek onu da patolojik forma dönüştürür. Bu, virüs veya bakteri gibi değil, doğru katlanmamış proteinin yanlış katlanmaya zorlaması ile olur. Besin zinciri (örn. madde hastalığı) veya cerrahi aletlerle bulaşabilir.
Cevap: